Protein: struktuer en funksje. eigenskippen fan de aaiwiten

Lykas bekend, aaiwiten - de basis fan it ûntstean fan it libben op ús planeet. Neffens de teory fan Oparin-Haldane wie coacervate druppel, besteande út molekulen fan peptiden, it hat wurden de basis fan komôf fan libjende dingen. Dit is gjin twifel, omdat de analyze fan 'e ynterne struktuer fan in lid fan' e biomassa docht bliken dat dizze stoffen hawwe alles: planten, bisten, microorganisms, skimmels, firussen. En se binne hiel ferskaat fan karakter en macromolecular.

De nammen fan dy fjouwer struktueren, se binne synonym:

• aaiwiten;
• aaiwiten;
• polypeptides;
• peptiden.

protein molekulen

Harren oantal is echt incalculable. Yn dit gefal, al fan 'e aaiwyt molekulen kinne ûnderferdield wurde yn twa grutte groepen:

• Simple - besteane allinne út amino acid sekwinsjes by peptide obligaasjes;
• kompleks - Struktuer en struktuer fan in aaiwyt wurde karakterisearre troch de ekstra protolytic (prosthetic) groepen, ek neamd cofactors.

Yn dit gefal, it kompleks molekulen ek hawwe harren eigen klassifikaasje.

Gradation complex peptiden

1. Glycoproteins - binne nau ferbûn aaiwyt en koalhydraat ferbiningen. De struktuer fan it molekúl woven prosthetic groepen mucopolysaccharides.
2. Lipoproteins - in kompleks COMPOUND fan proteïne en lipid.
3. Metalloproteins - as in prosthetic groep binne de metalen ioanen (izer, mangaan, koper, en oaren).
4. Nucleoproteins - Feedback aaiwyt en nucleic soeren (DNA, RNA).
5. Fosfoproteidy - lichemsbou fan it aaiwyt en in oerbliuwsel fan phosphoric acid.
6. Chromoproteids - soad lykje op metalloproteins, mar in elemint dat ûnderdiel is fan it prosthetic groep is in kleurige kompleks (read - hemoglobine, grien - chlorofyl, ensafuorthinne).

Eltse groep besprutsen de struktuer en eigenskippen fan de aaiwiten binne oars. De funksjes dy't se útfiere, en sil fariearje ôfhinklik fan it type molecule.

It gemysk struktuer fan aaiwiten

Ut dat eachpunt aaiwiten - in lange, massive keatling fan amino acid resten inoar ferbûn spesifike obligaasjes neamd peptide. Fan de kant struktueren soeren depart tûke - Radicals. Dizze struktuer fan de molekule waard ûntdutsen troch E. Fischer oan it begjin fan de XXI ieu.

Letter, aaiwiten, struktuer en funksje fan aaiwiten binne studearre yn mear detail. It waard dúdlik dat de aminosoeren constituting de peptide struktuer, in totaal fan 20, mar se kinne dus wurde kombinearre yn ferskate wizen. Dêrfandinne it ferskaat fan polypeptide struktueren. Dêrneist, yn it proses fan it libben en de prestaasjes fan syn funksjes aaiwiten binne by steat om te ûndergean in rige fan gemyske transformaasjes. As gefolch, se feroarje de struktuer, en der is hiel in nij type ferbining.

Te brekken de peptide bond, dat wol sizze, fersteure protein struktuer fan keatlings moatte wurde keazen tige strange betingsten (hege temperatueren, soere of alkaline catalyst). Dat komt troch it hege krêft fan 'e covalent biningen yn it molekúl, nammentlik, yn' e peptide groep.

Opspoaren fan it aaiwyt struktuer yn it laboratoarium wurdt útfierd mei help fan it biuret reaksje - effekt op polypeptide freshly precipitated hydroxide, koper (II). It kompleks fan de peptide groep en koper ioanen jout in heldere violet kleur.

Der binne fjouwer basis strukturele organisaasje, elk fan dat hat syn eigen skaaimerken fan 'e opbou fan aaiwiten.

Levels fan organisaasje: de primêre struktuer

Lykas sein hjirboppe, it peptide - in searje fan amino acid resten mei inclusions, co-enzymen, of sûnder har. Sa neame dat de primêre struktuer fan it molekúl, dat is natuerlik, fansels, it is de wiere aminosoeren kaam troch peptide obligaasjes, en neat oars. Dat is, de polypeptide lineêre struktuer. Yn dizze bysûndere struktuer fan 'e aaiwiten fan dit soarte - yn dat dizze kombinaasje fan soeren is krúsjaal foar de prestaasjes fan de funksjes fan de proteïne molecule. Mei tank oan dizze eigenskippen mooglik is net allinne te identifisearje peptide mar ek om foarsizze de eigenskippen en de rol fan in folslein nije, noch net ûntdutsen. Foarbylden fan peptiden hawwen natuerlike primêre struktuer, - insulin, pepsin, chymotrypsin, en oaren.

fuortset lichemsbou

Struktuer en eigenskippen fan aaiwiten yn dizze kategory ferskille wat. Sa'n konstruksje kin wurde foarme yn earste ynstânsje oan 'e natuer of as ûnderwurpen wurde oan primêre hydrolyse stijf, temperatuer of oare betingsten.

Dizze lichemsbou hat trije varieties:

1. Smooth, regelmjittige, stereoregular Coils opboud út de amino acid resten dy't draaid om de kearn ferbining as. Allinne holden elkoar troch wetterstof obligaasjes foarkommende tusken soerstof groep fan ien peptide en de oare wetterstof. Dêr't de struktuer just is fanwege it feit dat de bochten evenredich werhelle alle 4 nivo. Sa'n konstruksje kin wêze sawol loftshandich en pravozakruchennoy. Mar yn de measte bekende aaiwiten dextrorotatory isomer lizze. Sa'n lichemsbou hjit alfa-struktueren.
2. De gearstalling en de struktuer fan it folgjende type aaiwyt ôfwykt fan de foarige men yn dat it hydrogen obligaasjes wurde net foarme tusken de steande njonken inoar oan ien kant fan it restant fan de molecule en tusken substansjeel weihelle, wêrby't op in foldwaande grutte ôfstân. Om dy reden, de hiele struktuer wurdt mear weagjende, convoluted slang polypeptide keatlings. Der is ien eigenskip, dat moat wêze aaiwyt. De opbou fan de aminosoeren fan 'e tûken moat sa koart as dy fan glycine of alanine, bygelyks. Dat type fan fuortset lichemsbou hjit Beta-fellen foar harren fermogen lijm as de foarming fan 'e totale bouwurk.
3. Hearrend ta de tredde type aaiwyt struktuer as de biology denotes komplekse raznorazbrosannye, oardene fragminten hawwende gjin stereoregularity en by steat te wizigjen de struktuer ûnder de ynfloed fan de eksterne omstannichheden.

Foarbylden fan aaiwiten hawwen fuortset struktuer troch de natuer, is net iepenbiere.

tertiary ûnderwiis

Dit is in frij komplekse lichemsbou, hawwende de namme "globule". Wat is in aaiwyt? De struktuer fan it is basearre op it fuortset struktuer, mar tafoege nije typen fan wikselwurkingen tusken de atomen fan groepen, en de hiele molecule plooien lykas, begelaat sa, it feit dat de hydrophilic groepen binne rezjy yn globules en hidrófobo - out.

Dit ferklearret de wacht fen 'e aaiwyt molecule yn wetter kolloïdaal oplossingen. Wat binne de soarten ynteraksjes binne der?

1. Hydrogen obligaasjes - bliuwe itselde tusken deselde dielen as yn it fuortset struktuer.
2. De hidrófobo (hydrophilic) ynteraksje - oerein doe't oplost yn wetter polypeptide.
3. Ioanyske attraksje - raznozaryazhennymi foarme tusken amino acid resten (radikale) groepen.
4. Covalent ynteraksjes - kin foarme tusken de spesifike soere sites - cysteine molekulen, of leaver, harren tails.

Sa, de gearstalling en de struktuer fan de aaiwiten dy't in tsjinstesektor struktuer kin omskreaun wurde as in oprôle yn globules polypeptide keatlingen, behâld en it stabilisearjen fan syn lichemsbou as gefolch fan ferskate soarten gemyske ynteraksjes. Foarbylden fan sokke peptiden: fosfoglitseratkenaza, tRNA, alpha-keratin, side fibroin, en oaren.

De quaternary struktuer

Dit is ien fan de dreechste fan 'e globules, dy't foarmje aaiwiten. De struktuer en de funksje fan aaiwiten fan sa'n plan is tige breed en spesifike.

Wat is dit lichemsbou? It is in pear (soms tsientallen) fan grutte en lytse polypeptide keatlingen, dy't foarme ûnôfhinklik fan elkoar. Mar doe, fanwege deselde ynteraksjes dy't wy hawwe sjoen foar it heger struktuer fan dizze peptiden wurde draaid en ferweve. Sa krige komplekse conformational globules dat kinne befetsje metalen atomen, en lipid groepen, en koalhydraat. Foarbylden fan sokke aaiwiten: DNA polymerase, tabak firus envelop eiwit, hemoglobine, en oaren.

Alle peptide struktueren hawwe wy bepraat hawwe harren eigen metoaden fan identifikaasje yn it laboratoarium, basearre op hjoeddeistige mooglikheden fan mei help Spel, centrifugation, elektron en optyske Mikroskoop en hege kompjûter technologyen.

funksjes

De struktuer en de funksje fan de aaiwiten wurdt nau mei-inoar korrelearden. Dat is, elk peptide spilet in rol dat is unyk en spesifike. Der binne ek ploegen dy't der by steat te fieren yn in libbene sel, ferskate wichtige transaksjes. Mar it kin gearfette wurde as te uterje de basis funksjes fan de aaiwyt molekulen yn 'e liken fan libbene wêzens:

1. It bieden fan ferkear. Celled organismen of organelles, of bepaalde soarten sellen binne by steat fan beweging, besunigings, bewegings. Dit aaiwyt wurdt fersoarge, foarmje in part fan harren struktuer fan 'e motor apparatuer: cilia, flagella, cytoplasmic membraan. As wy prate oer it ûnfermogen om ferlizzing fan de sellen, de aaiwiten kinne bydrage oan harren reduksje (myosin spier).
2. Nutritional of reservekopy funksje. It is in sammeljen fan proteïne molekulen yn oocytes, embryos en plantsje sied foar de fierdere ynfolling mist fiedingsstoffen. Op Cleavage fan de peptiden produsearje aminosoeren en Biologisch aktive stoffen, dy't nedich binne foar de normale ûntwikkeling fan libbene organismen.
3. De enerzjy funksje. Utsein koalhydraten twingt it lichem kin produsearje en aaiwiten. Yn it ferfal fan 1 g fan peptide útbrocht 17,6 kJ brûkbere enerzjy yn 'e foarm fan adenosine triphosphate (ATP), dat is útjûn oan fitale prosessen.
4. Sinjaal en regeljouwing funksje. It bestiet by it útfieren fan soarchfâldige tafersjoch fan de oanhâldende prosessen en de oerdracht fan de sinjalen fan sel ta weefsel, fan harren ta de autoriteiten, fan 'e nijste oan it systeem en sa op. In typysk foarbyld is insulin, dat wurdt strang registrearret it oantal bloed glucose.
5. Receptor funksje. It wurdt berikt troch feroarjen fan de lichemsbou fan de peptide mei ien kant fan it membraan en oansprekkende de oare ein fan werstrukturearring. As dit bart en it sinjaal trochjaan en de ynformaasje nedich. De measte fan dizze aaiwiten wurde ynsletten yn it cytoplasmic membraan fan sellen en docht in strange kontrôle oer hiele fan it materiaal oerspyljen therethrough. Ek alert jo oan de gemyske en fysike feroarings yn de omjouwing.
6. Ferfier funksje fan it peptiden. It wurdt útfierd feeds aaiwiten en transporter aaiwiten. Har rol leit foar de hân - ferfieren winsklik molekulen wurdt nei websiden mei in lege konsintraasje fan de hege dielen. In typysk foarbyld is it ferfier fan soerstof en koalsoer fan de organen en weefsels fan it aaiwyt hemoglobine. Se hawwe ek berikt de levering fan de ferbiningen mei in lege molekulêre gewicht troch de membraan yn 'e sel.
7. Lêswizer funksje. Ien fan 'e wichtichste fen dyjingen dy't útfiert aaiwyt. De struktuer fan sellen en harren organelles wurdt foarsjoen peptiden. Se binne ferlykber mei it frame define foarm en struktuer. Dêrneist se ek stypje it, en feroarjen as dat nedich is. Dêrom, foar de groei en de ûntwikkeling fan alle libbene organismen essinsjele aaiwiten yn it dieet. Sokke peptiden befetsje elastin, tubulin, collagen, actin, en oare keratin.
8. De catalytic funksje. Har performing enzymen. In soad en fariearre, se versnellen alle gemyske en biochemical reaksjes yn it lichem. Sûnder harren partisipaasje, gewoan apel yn 'e mage soe wêze kinne om te fertarren allinne foar twa dagen, it is wierskynlik om bûge tagelyk. Under de aksje fan catalase, peroxidase en oare enzymen, dit proses fynt plak yn twa oeren. Yn it algemien, is it tank oan dy rol, protein anabolism en Catabolism wurdt útfierd út, dat is, plestik en enerzjy stofwikseling.

De beskermjende rol

Der binne ferskate soarten fan bedrigings, út hokker aaiwiten binne ûntwurpen te beskermjen it lichem.

Foarste plak, gemysk oanfallen traumatyske reagents, gassen, molekulen, stoffen ferskillende spektrum fan 'e aksje. Peptiden by steat binne om mei harren yn in gemyske reaksje, it omsette yn in ûnskuldige foarm of gewoan neutralizing.

Twad, de fysike bedriging út de wûne - as it aaiwyt fibrinogen yn de tiid is net omfoarme ta fibrin op it plak fan skea, it bloed net gerinnen, en dus blockage him foardwaan sil. Doe, krekt oarsom, dan moat plasmin peptide kapabel besûge clot en herstellen patency fan it skip.

Tred, de driging fan immuniteit. Struktuer en de wearde fan 'e aaiwiten dy't foarmje de ymmúnsteurnissen ferdigeningswurken, binne tige wichtich. Antistoffen, immunoglobulins, interferons - binne allegear wichtich en wichtige eleminten fan de lymfogene en ymmúnsteurnissen systemen. Any frjemde dieltsjes, in kwea-aardige molecule, deade sellen of in part fan de hiele struktuer wurdt ûnderwurpen wurde oan in direkte ûndersyk troch de peptide compound. Dat is wêrom in persoan kinne eigen, sûnder help fan medisinen alle dagen te beskermjen harsels út ynfeksje en ienfâldige firussen.

fysike eigenskippen

De struktuer fan it aaiwyt sellen is hiel spesifyk en is ôfhinklik fan de funksje. Mar it fysike eigenskippen fan peptiden binne ferlykbere en kin werombrocht wurde ta de neikommende skaaimerken.

1. Weight molekulen - nei 1000000 Daltons.
2. Yn aqueous oplossing foarmje de kolloïdaal systeem. Der struktuer kriget charge steat Vary ôfhinklik fan 'e acidity fan it medium.
3. Wannear't bleatsteld oan drege omstannichheden (strieling, acid of Laugensalz, temperatuer, ensfh) binne by steat te ferpleatsen nei oare nivo conformations, i.e. denature. It proses yn 90% fan de gefallen ûnomkearbere. Lykwols, der is lykwols in tsjinoerstelde ferskowing - renaturation.

Dit basiseigenskippen fan fysike eigenskippen fan de peptiden.