It nivo fan strukturele organisaasje fan it aaiwyt molekulen of protein struktuer

De struktuer fan it aaiwyt molecule wurdt studearre foar mear as 200 jier. Sy is bekend troch in soad aaiwiten. Guon fan harren binne synthesized (bgl, insulin, RNase). De basis strukturele en funksjonele ienheid fan proteïne molekulen út aminosoeren. Fierder de carboxyl en amino groepen en aaiwiten befetsje oare funksjonele groepen, dy't bepale harren eigenskippen. Sokke groepen binne pleatst yn de opskowde branchings aaiwyt molecule: carboxy groep aspartic acid of bloedtransfúzje acid, amino groep lysine of hydroxylysine, guanidine groep fan arginine, de imidazole groep fan histidine, de hydroxyl groep fan serine en threonine, in phénol groep fan tyrosine, de sulfhydryl groep fan cysteine, disulfide groep fan cystine, thioether groep methionine, phenylalanine benzelnoe kearn, aliphatic keatlingen fan oare aminosoeren.

Der binne fjouwer nivo 's fan strukturele organisaasje de proteïne molekulen.

It primêre struktuer fan de proteïne. Aminosoeren yn it aaiwyt molecule wurde gearfoege troch peptide obligaasjes, dus sy de basisskoalle struktuer. It hinget ôf fan it kwalitative gearstalling fan de aminosoeren, hjar tal en de folchoarder tusken de ferbiningen. De primêre struktuer fan it aaiwyt meast faak bepaald troch Sanger. De test protein wurdt behannele mei in oplossing ditroftorbenzola (witt), dêrmei foarmjen dinitrophenyl-aaiwyt (aaiwyt-witt). Dêrnei witt-hydrolyzed aaiwyt foarme oerbliuwsel protein molecule en witt-amino acid. Witt-amino acid wurdt ferhelle fan dizze mingsel en mjitber hydrolyse. De produkten fan hydrolyse wurde amino acid en dinitrobenzene. It restant fan it aaiwyt molecule reagearje mei de nije dielen fan witt sa lang as de hiele molecule net brekke del yn aminosoeren. Op grûn fan 'e kwantitative stúdzje fan de aminosoeren make up de primêre struktuer fan' e yndividuele circuit aaiwyt. Bekende primêre struktuer fan aaiwiten insulin, myoglobin, hemoglobine, glucagon en in soad oaren).

Troch de metoade fan Edman proteïne wurdt behannele mei phenyl isothiocyanate. Soms mei help proteolytic enzymen - trypsin, pepsin, chymotrypsin, peptidase, ensfh

It fuortset struktuer fan de proteïne. American wittenskippers, mei help fan X-ray analyse, fûn dat it aaiwyt polypeptide keatlingen faak bestean yn de foarm fan alfa-Hélices En soms beta struktueren.

Alfa-helix wurdt ferlike mei in slingertrep, dy't útfiere de funksje fan 'e graden fan amino acid resten. Yn molekulen fibrillar aaiwiten (silk fibroin) polypeptide keten is hast hielendal uitgerekt (Beta-struktuer) en ynrjochte yn 'e foarm fan sfearen, stabilisearre troch wetterstof obligaasjes.

Alpha-helix kin wurde foarme spontaan yn de syntetyske polypeptides (dederon, nylon), dy't hawwe in molekulêre gewicht fan fan 10 oant 20 tûzen. Ja. Op bepaalde parten fan de molecule aaiwiten (insulin, hemoglobine, RNAse) brekt de alpha Wittendorfer konfiguraasje fan de peptide keatling, en wurde foarme Wittendorfer struktuer fan in oar type.

De tsjinstesektor struktuer fan de proteïne. Spiral parten fan 'e polypeptide keten fan it aaiwyt molecule binne yn ferskillende relaasjes dy't bepale tertiary (trijediminsjonale) struktuer, foarm en foarm fan de folume fan de proteïne molecule. Der wurdt fan útgien dat mei it heger struktuer fan 'e automatyske en komt foar as gefolch fan in ynteraksje mei amino acid resten fan de solvent molekulen. Sa hidrófobo radikalen "lutsen" yn it aaiwyt molecule, it foarmjen fan harren droech sône en hydrophilic groepen wurde oriïntearre de solvent, dy't liedt ta de foarming fan faasje geunstich befêstigings molecule. Dit proses wurdt begelaat troch de foarming fan intramolecular biningen. De tsjinstesektor struktuer fan it aaiwyt molecule transkribearre foar RNAse, hemoglobine, lysozyme fan kip aaien.

De quaternary struktuer fan de proteïne. Dit soarte fan struktuer fan it aaiwyt molecule foarkomt as gefolch fan feriening fan ferskate subunits yntegrearre yn ien molecule. Eltse make it freeze hat in basis-, fuortset en tertiary struktuer.