De aktive side fan it enzyme: struktuer, eigenskippen. Wa ûntduts de aktive side fan de enzyme? Wat hjit de aktive side fan de enzyme?

Wy hawwe allegearre hearden fan de enzymen, mar it is net wierskynlik dat elk fan ús yngeand wit krekt hoe't dizze stoffen wurde rjochte, en wêrom se nedich binne. Dit artikel sil helpe te begripen de struktuer en de funksjes fan de enzymen (enzymen) yn it algemien, en harren aktive sintra yn it bysûnder.

Skiednis ûndersyk

Yn 1833, Frânske gemikus Anselme Payen identifisearje en beskriuwe de eigenskippen fan de enzyme amylase.

In pear jier letter, Louis Pasteur, bestudearret de bekearing fan sûkers yn alkohol dêr't gist, suggerearre dat dit proses is it gefolch fan de gemyske stoffen dy't meiïnoar de gist.

Oan 'e ein fan' e XIX ieu fysiolooch Villi Kyune earst betocht de term "enzyme".

Duits Eduard Büchner yn 1897 identifisearre en beskreaun zymase - enzyme kompleks dat catalyzes de bekearing fan sacharoaze yn ethanol reaksje. Yn de natuer zymase yn grutte kwantiteit by de gist.

It is net bekend wannear't en wa't iepene de aktive side fan de enzyme. Dizze ûntdekking wurdt beskôge Nobelpriiswinner skiekundige Edaurdu Büchner, Amerikaansk biolooch James Sumner en oare bekende wittenskippers dy't wurke oan de stúdzje fan enzymatic catalysis.

Algemiene ynformaasje oer enzymen

Recall dat enzymen - stoffen fan protein natuer, dy't útfiere funksjes yn libbene organismen katalysator fungearje fan gemyske reaksjes. It Enzym hat parten dy't net daliks nimme diel oan het, de streaming fan 'e reaksje jout in aktive sintrum fan it enzyme.

Hjir binne in pear fan 'e eigenskippen fan enzymen:

1) Efficiency. In lytse bedrach fan katalysator genôch om versnellen de gemyske reaksje fan 10 ⁶ kear.

2) spesifisiteit. Ien Enzym is net universele katalysator fan in reaksje yn 'e sel. Foar Enzym útdrukt spesifisiteit fan aksje: elk enzyme catalyzes mar ien of meardere ferlykbere reaksjes mei substrates (de reactant feed), mar oare gemyske reagents foar deselde natuer, it enzyme kin wêze nutteloos. Ynteraksje mei de tapaslike substrates en de fierdere fersnelling fan de reaksje jout in aktive sintrum fan it enzyme.

3) Clear Activity. De Enzym aktiviteit yn de sel wurdt hieltyd feroaret fan leech nei heech.

4) Konsintraasje fan bepaalde enzymen yn de sel net konstante en kin ferskille ôfhinklik fan de eksterne omstannichheden. Sokke enzymen yn biology neamd inducible.

klassifikaasje fan enzymen

Yn syn struktuer, de enzymen kinne ûnderferdield wurde yn simpele en kompleks. Simple besteane útslutend út amino acid resten, binne kompleks net-protein groep stoffen. Complex neamd coenzymes.

By soarte fan enzyme catalysed reaksjes wurde ferdield yn:

1) Oxidoreductases (catalyze GarCapello reaksjes).

2) Transferases (oerdroegen oan aparte groepen fan atomen).

3) Lyases (cleave gemyske biningen).

4) Lipase (ferbining foarm yn de reaksjes as gefolch fan de enerzjy fan ATP).

5) Isomerases (uchuvstvuyut reaksjes interconversion fan isomers).

6) Hydrolases (catalyze gemyske reaksjes troch spiisfertarring mei obligaasjes).

Lêswizer Enzyme

Enzyme - in kompleks trijediminsjonale struktuer, dat bestiet benammen amino acid resten. Ek is der in prosthetic groep - in ûnderdiel fan de net-aaiwyt natuer, ferbûn mei de amino acid resten.

Enzymen - benammen globular aaiwiten dy't kombinearre wurde kin yn komplekse systemen. Lykas oare proteinaceous stoffen, enzymen wurde denatured troch it fergrutsjen fan de temperatuer of troch bleatstelling oan guon chemicaliën. Under denaturation fariearret tertiary enzyme struktuer en dêrmei de eigenskippen fan it aktive sintrum fan de enzymen. As gefolch, de enzyme aktiviteit nimt ôf dramatysk.

Catalyzed substraat is meastal folle lytser as it enzyme sels. De maklikste Enzym bestiet út sechtich amino acid resten, en syn aktive sintrum - mar twa.

Der binne enzymen catalytic site aminosoeren dy't net fertsjintwurdige, en in biologyske prosthetic groep, of (faker) anorganyske oarsprong - cofactor.

It konsept fan de aktive side

Allinne in lyts part fan 'e enzyme direkt belutsen by gemyske reaksjes. Dit part fan de enzyme hjit de aktive side. De aktive side fan it enzyme - een lipid, in pear amino acid resten of prosthetic groep, dy't bynt oan in substraat en catalyzes de reaksje. De amino acid resten fan de aktive side kin by eltse aminosoeren - Polar, nonpolar, belêste, aromatisch uncharged.

De aktive Enzym sintrum (dit lipid, aminosoeren en oare stoffen by steat reacting mei de reagents) - it wichtichste part fan 'e enzyme, sûnder dizze stoffen soene wêze nutteloos.

Typysk, de enzyme molecule hat mar ien aktyf site, binende mei ien of mear ferlykbere reagents. De amino acid resten fan it aktive sintrum foarme wetterstof, hidrófobo of covalent biningen, foarmje in enzyme-substraat kompleks.

De struktuer fan it aktive sintrum

De aktive side fan enzymen, ienfâldich en kompleks is in bûse of slot. Dizze struktuer fan it aktive sintrum fan it enzyme moat conform geometrically en electrostatically de ûndergrûn, sûnt in feroaring yn 'e tsjinstesektor struktuer fan' e enzyme kinne feroarje de aktive side.

Binende en catalytic sintrum - gebieten fan it aktive sintrum fan it enzyme. Fansels, de binende site "kontrôles" substraat Kompatibilität, en wurdt assosjearre mei it, en de catalytic sintrum wurdt direkt belutsen by de reaksje.

Bining fan it aktive sintrum fan it substraat

Om te ferklearjen hoe't de aktive webside fan de enzyme ferbûn mei in bepaalde reagent, ferskate teoryen binne foardroegen. De populêrste fan harren - Visser syn teory, it is de teory fan "slot en kaai". Fisher suggerearre dat der in enzyme útstek geskikt om te eltse substraat yn syn fysike en gemyske eigenskippen. Nei de foarming fan alle oanpassings net foarkomme enzyme-substraat kompleks.

In oare Amerikaanske gelearde - Daniel Koshland - tafoege Fisher ferûnderstelling fan de teory dat de aktive side fan 'e enzyme kin feroarje harren lichemsbou sa lang as net past in bepaalde substraat.

De kinetics fan enzymatic reaksjes

Features enzymatic reaksje studearret biogemy privee sektor - enzyme kinetics. Dit bysûndere Science stúdzjes fan 'e reaksjes mei ferskillende konsintraasjes fan enzymen en substrates, de ôfhinklikens fan de reaksje taryf op de temperatuer binnen de sel en de eigenskippen fan de aktive side fan de enzymen ôfhinklik fan de fysike en de gemyske parameters fan it medium.

Enzyme kinetics betsjinnet begripen lykas reaksje rate, aktivearring enerzjy, aktivearring barrière, molekulêre aktiviteit, spesifike aktiviteit en oaren. Betink in pear fan dy begripen.

Dat der wie in biologyske reaksje, de reagents nedich te oerdrage wat enerzjy. Dy enerzjy hjit it aktivearjen enerzjy.

It tafoegjen fan de enzyme nei de reactants te ferminderjen it aktivearjen enerzjy. Guon stoffen reagearje op sûnder dat it dielnimmen fan enzymen, sûnt it aktivearjen enerzjy is te heech. De reaksje equilibrium net ferskowe mei de tafoeging fan de enzyme.

De reaksje fluggens - it bedrach fan de reaksje produkt ferskynde of ferdwûn yn 'e ienheid tiid.

Ôfhinklikens fan it reaksje snelheid op substraat konsintraasje dimensionless fysyk kwantiteit karakterisearret - Michaelis konstante.

Molekulêre Activity - it oantal ûndergrûn molekulen dy't bekeard ta ien molecule fan enzyme per ienheid tiid.